Pesquisas toxinológicas recentes sobre serpentes colubrídeas não-proteróglifas da Colômbia (Dipsadidae) revelaram uma notável diversidade bioquímica e o predomínio de metaloproteinases em seus venenos. As análises proteômicas e histológicas de Leptodeira ornata, Pseudoboa neuwiedii, Erythrolamprus bizona e Erythrolamprus melanotus mostraram que essas espécies compartilham uma organização glandular conservada — uma glândula de Duvernoy serosa acompanhada por uma glândula supralabial mucosa — e venenos dominados por metaloproteinases de veneno de serpente (SVMPs) e metaloproteinases de matriz (svMMPs). As análises proteômicas “shotgun” e baseadas em gel também identificaram proteínas ricas em cisteína (CRiSPs), lectinas do tipo C (CTLs) e pequenas quantidades de fosfolipases A₂ (PLA₂-IIE) ou B. Funcionalmente, todos os venenos apresentaram intensa atividade proteolítica e fibrinogenolítica, degradando seletivamente a cadeia α do fibrinogênio, mas sem atividades de serinoprotease, esterase ou L-aminoácido-oxidase. As toxinas purificadas de L. ornata (Leptoxina 1–3 e LeptoCRiSP-1) provocaram efeitos hemorrágicos e miotóxicos in vivo, corroborando as manifestações clínicas locais observadas em acidentes por espécies afins. As comparações proteômicas indicam ainda uma conservação geográfica e intergenérica do fenótipo rico em metaloproteinases entre os dipsadídeos colombianos, sugerindo uma estratégia adaptativa comum para subjugar presas vertebradas. Em conjunto, esses estudos oferecem a primeira visão abrangente da diversidade bioquímica e histológica dos venenos de Dipsadidae na Colômbia, destacando seu valor biomédico e evolutivo.
